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2.5 AのYersiniaタンパク質チロシンフォスファタゼの結晶構造とtungstateを含む複合体の結晶構造

J A Stuckey¹, H L Schubert, E B Fauman

¹Department of Biological Chemistry, University of Michigan, Ann Arbor 48109-1055.

|August 18, 1994

まとめ

イエルシニア菌は,免疫細胞を抑制するタンパク質チロシンフォスファターゼ (PTPase) を分泌する. 構造分析は,宿主の防御を抑制するために不可欠な,その活性部位を明らかにします.

科学分野:

バイオケミストリーバイオケミストリー
構造生物学構造生物学とは
微生物学微生物学とは

背景:

タンパク質チロシンフォスファタゼ (PTPases) とキナーゼは,リン酸化を通して細胞シグナリングを調節する.
疫病の原因となるYersiniaバクテリアは,宿主免疫細胞を抑制するPTPaseであるYop51を分泌する.

研究の目的:

Yersiniaが分泌するPTPase,Yop51.1.の構造とメカニズムを解明する.
Yop51が宿主細胞とどのように相互作用し,免疫反応を抑制するかを理解する.

主な方法:

X線結晶学を用いて,結合していないYop51.1.とtungstate結合したYop51.1.の構造を決定した.
活性部位の分析,Cys 403やAsp 356のような主要残留物,そしてリン酸結合ループの相互作用を含む.

主要な成果:

結晶構造は,Cys 403をカタリシスに必要なユニークなリン酸結合ループの中心に示した.
トングスタット結合は,オキシアニオンを捕まえて活性部位内にAsp 356を位置づけ,形状の変化を誘導した.
特定されたアニオン結合ループは,ロダネス菌で見つかったものと類似している.

結論:

Yop51の構造は,YersiniaによってPTPase媒介の免疫抑制のメカニズムについての洞察を提供します.
Yop51の構造と機能を理解することで,Yersinia感染に対する戦略を策定することができます.

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