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2つのオープンコンプレックスと,Mg2+がラムダPRトランスクリプションのスタートサイトを開く必要性
1Department of Chemistry, University of Wisconsin, Madison 53706.
Science (New York, N.Y.)
|January 15, 1993
まとめ
マグネシウムイオン (Mg2+) は,ラムダPRプロモーターのEscherichia coliRNAポリメラーゼオープン複合体の構造を変更する. この構造の変化は,転写能力のあるオープン複合体 RPo2.0 の形成に不可欠です.
科学分野:
- 分子生物学は分子生物学である.
- バイオケミストリー バイオケミストリー
- 遺伝学 遺伝学とは
背景:
- Escherichia coli RNAポリメラーゼ (Eσ70) は,プロモーター部位で異なるオープン複合体を形成する.
- マグネシウムイオン (Mg2+) は,転写開始に影響することが知られている.
- 以前の運動学的研究では,Mg2+の吸収がRPo2形成に必要なことを示唆していた.
研究 の 目的:
- Mg2+とMg2+なしで形成されたRNAポリメラーゼのオープン複合体間の構造的な違いを調査する.
- ラムダPRプロモーターにおけるRPo1からRPo2への移行におけるMg2+の役割を明らかにする.
主な方法:
- カリウムパーマンガネート (KMnO4) の足跡が採用されました.
- 実験はMg2+の存在と不在で実施した.
- 分析はラムダPRプロモーターとEσ70RNAポリメラーゼに焦点を当てた.
主要な成果:
- 2つの異なるオープン複合体,RPo1 (Mg2+なし) とRPo2 (Mg2+を含む) が特定されました.
- RP01は,最多12基の単一鎖の領域を示した.
- RP02は,少なくとも14の塩基を網羅し,転写開始部位 (+1, +2) まで広がる,より大きな単一鎖領域を示した.
結論:
- Mg2+の存在は,RNAポリメラーゼのオープンコンプレックスにおける重要な構造変化を誘導する.
- これらの構造的変化,特にRPo2の拡張された単一鎖の領域は,転写的に活性なRPo2複合体を形成する際にMg2+吸収の必要性に対する構造的基礎を提供します.