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アミノ酸アルファヘリックス傾向の構造的基礎

M Blaber¹, X J Zhang, B W Matthews

¹Institute of Molecular Biology, Howard Hughes Medical Institute, University of Oregon, Eugene 97403.

Science (New York, N.Y.)

|June 11, 1993

まとめ

T4ライソ酵素におけるアミノ酸置換は,ヘリックス傾向を示す. サイドチェーンの水害性相互作用は,タンパク質のアルファヘリックス形成に著しく影響し,モデルペプチド研究と一致しています.

科学分野:

タンパク質生化学タンパク質生化学
構造生物学構造生物学とは
バイオフィジックス生物物理学

背景:

アルファヘリクスは,タンパク質の基本的な二次構造である.
アミノ酸配列がタンパク質の構造と機能を決定する.
ヘリックス傾向を理解することは,タンパク質の折りたたみと安定性にとって極めて重要です.

研究の目的:

タンパク質の文脈内のアミノ酸のアルファヘリックス傾向を定量化するために.
ヘリックス形成に溶媒にさらされた場所の影響を調査する.
タンパク質のヘリックス傾向とモデルペプチドのヘリックス傾向を比較する.

主な方法:

サイト指向型変異は,T4ライソ酵素の特定の位置 (44および131) にアミノ酸置換を導入するために使用されました.
タンパク質の安定性の変化は,ヘリックス傾向を推論するために測定されました.
実験データとモデルペプチドの研究の比較.

主要な成果:

ヘリックス傾向値は,溶媒に曝露された場所での複数のアミノ酸置換のために決定されました.
安定性の変更は,潜在的な塩橋の形成を除いて,一般的に2つのサイト間で合意されています.
モデルペプチドからのヘリックス傾向値は,タンパク質データと良好な一致を示しました.
プロリン,グリシン,アラニンは,構造的な特徴により,独特のヘリックス傾向を示しています.
アミノ酸側鎖の水性表面積は,他のアミノ酸に対するヘリックス傾向に大きく寄与する.

結論:

モデルペプチドから得られたヘリックス傾向値は,タンパク質に適用できます.
サイドチェーンの排水性は,アルファヘリックス傾向の主な決定因子です.
プロリン,グリシン,アラニンなどの特定のアミノ酸は,ヘリックス形成においてユニークな役割を果たしています.

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