関連する実験動画

復元された祖先のキマゼにおけるアニオテンシンII形成活性

U M Chandrasekharan¹, S Sanker, M J Glynias

¹Department of Molecular Cardiology, Cleveland Clinic Foundation, OH 44195, USA.

Science (New York, N.Y.)

|January 26, 1996

まとめ

セリンプロテアゼは単純な消化酵素から進化した. アンジオテンシンII形成活動は,キマゼの原始状態であり,その喪失は進化の後に起こります.

科学分野:

バイオケミストリーバイオケミストリー
進化生物学の進化生物学について
酵素学酵素学とは

背景:

セリンタンパク質酵素は,さまざまな機能を持つ多様な酵素です.
キマースサブグループには,アンジオテンシン調節活性を持つ酵素が含まれています.
プロテアゼ機能の進化的起源は議論されている.

研究の目的:

チーマゼ・セリン・プロテアゼにおけるアンジオテンシンII形成活動の進化的起源を調査する.
アンジオテンシンIIの形成または分解がキーマゼスの先祖状態を表しているかどうかを判断する.

主な方法:

系統遺伝的推論は,先祖のキマゼ遺伝子を再構築するために使用されました.
トータル遺伝子合成とタンパク質発現を用いて,祖先の酵素が作られました.
アンジオテンシンII形成活性を評価するために,酵素運動を測定した.

主要な成果:

復元された祖先のキメーゼは,効率的で特異的なアンジオテンシンII形成活性を示した.
アンジオテンシンII形成の周回数は,約700/秒でした.
これは,キーマセスの原始的で保存された機能を示している.

結論:

アンジオテンシンIIを形成する活動は,キメーゼ・セリン・プロテアゼの祖先状態である.
アンジオテンシンII形成活性喪失は,いくつかのキメーゼ系統における後の進化的出来事である.
この発見は,セリンタンパク質酵素の進化と機能的多様化の理解を洗練します.

関連する概念動画