哺乳類のヒストン脱酸化酵素は,酵母の転写レギュレータRpd3pに関連しています

関連する実験動画

J Taunton¹, C A Hassig, S L Schreiber

¹Howard Hughes Medical Institute, Harvard University, Cambridge, MA 02138, USA.

Science (New York, N.Y.)

|April 19, 1996

まとめ

ヒストン脱酸化を阻害するペプチドであるトラポキシンは,ヒストン脱酸化酵素の触媒サブユニット (HD1) を特定するために使用されました. この発見は,真核転写の調節におけるヒストン脱酸化酵素の役割を裏付けている.

科学分野:

分子生物学は分子生物学である.
バイオケミストリーバイオケミストリー
細胞生物学細胞生物学

背景:

ヒストンの脱酸化は,遺伝子発現を調節する重要なエピジェネティックメカニズムです.
トラポキシン (Trapoxin) は微生物由来サイクロテトラペプチドで,ヒストンの脱酸化を阻害することが知られている.
ヒストン脱酸化酵素の活動は,細胞循環の調節に関与しています.

研究の目的:

ヒストン脱酸化酵素の活性に起因するタンパク質を特定する.
ユカリオットのトランスクリプションにおけるヒストンデセチラーゼの役割を解明する.

主な方法:

トラポキシンを用いて核タンパク質を分離するアフィニティマトリックス浄化.
タンパク質の識別のためのペプチドマイクロシーケンシング.
ヒストン脱エチラゼ触媒子ユニット (HD1) をコードする補完的なDNAをヒトのJurkat T細胞ライブラリからクローニング.

主要な成果:

2つの核タンパク質がヒストン脱酸化酵素の活性で共浄化されています.
ヒストン脱エチラゼ触媒子単位 (HD1) が特定され,そのcDNAがクローン化されました.
HD1は酵母転写レギュレータRpd3pと有意な類似性を示しています.

結論:

ヒストン脱酸化酵素は,真核細胞の転写を調節する上で重要な役割を果たします.
HD1の識別は,転写調節に関するさらなる研究のための分子標的を提供します.

関連する概念動画