酸化窒素合成酵素と,PDZドメインによって媒介されるポストシナプス密度タンパク質PSD-95とα1-シントロフィンとの相互作用
J E Brenman1, D S Chao, S H Gee
1Department of Physiology, School of Medicine, University of California at San Fancisco, California 94143, USA.
ニューロン酸化窒素合成酵素 (nNOS) は,PDZモチーフを通じてPSD-95およびPSD-93タンパク質と相互作用し,脳と筋肉で重要なシナプス複合体を形成します. この相互作用は,nNOSの局所化とシナプスの機能に不可欠です.
科学分野:
- 神経科学は神経科学である.
- 分子生物学は分子生物学である.
- 細胞生物学 細胞生物学
背景:
- ニューロンの酸化窒素合成酵素 (nNOS) は,脳と骨格筋のモーターエンドプレートにあるシナプス結合に局在しています.
- nNOSは,神経信号伝達と筋肉機能に役割を果たしています.
研究 の 目的:
- nNOS.のシナプス局所化の基礎となる分子機構を調査する.
- シナプス部位でnNOSと相互作用するタンパク質を特定する.
主な方法:
- 共同免疫プレシピテーションは,タンパク質とタンパク質の相互作用を検出するための測定法です.
- ミュータントマウスにおけるPDZドメインが欠けているnNOS同型体の分析.
主要な成果:
- nNOSは,そのN端のPDZモチーフを通じて,ポストシナプス密度-95タンパク質 (PSD-95) とPSD-93と直接相互作用する.
- nNOSとPSD-95は小脳で複合体を形成する.
- PDZドメインの相互作用はまた,nNOSの骨格筋シントロフィンへの結合を媒介する.
- PDZドメインが欠けているnNOSは,PSD-95および骨格筋サルコレマと関連付けられていません.
結論:
- PDZドメイン媒介の相互作用は,脳と骨格筋の両方でnNOSのシナプス局所化に不可欠です.
- これらの相互作用は,シナプスのマクロ分子シグナル伝達複合体の形成に不可欠です.
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