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Hsp90依存の信号伝導におけるサイクロフィリン機能.

A A Duina1, H C Chang, J A Marsh

  • 1Department of Biochemistry, Molecular Biology and Cell Biology, Northwestern University, 2153 Sheridan Road, Evanston, IL 60208, USA.

Science (New York, N.Y.)
|December 6, 1996
PubMed
まとめ

イーストのサイクロフィリン (CyP-40) は,Hsp90チャペロンと相互作用する. CPR7の削除は,成長障害とHsp90依存のシグナル伝達の障害を引き起こし,これらの経路におけるCyP-40サイクロフィリンの一般的な役割を示唆しました.

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科学分野:

  • 分子生物学は分子生物学である.
  • セルラー・シグナリング
  • タンパク質の生化学

背景:

  • サイクロフィリン-40 (CyP-40) ホモログであるCpr6とCpr7は,Saccharomyces cerevisiaeに存在しています.
  • Hsp90は,さまざまな信号伝達経路に関与する重要なタンパク質チャペロンです.
  • Sti1は,Hsp90のシェパロン機構のもう1つの既知のコンポーネントです.

研究 の 目的:

  • イーストのCyP-40ホモログ (Cpr6,Cpr7) とHsp90.0との相互作用を調査する.
  • イーストにおけるこの相互作用の機能的意義を決定する.
  • Hsp90依存信号伝達におけるCyP-40サイクロフィリンの役割を評価する.

主な方法:

  • 酵母遺伝学:CPR7.7に対するデレーション変異体の構築
  • Cpr6,Cpr7,Hsp90.0を含むタンパク質複合体の分析
  • 様々なストレス条件下での酵母菌株のフェノタイプ分析.
  • Hsp90依存シグナル伝達経路 (グルココルチコイド受容体,pp60(v-src) キナーゼ活性) の測定.

主要な成果:

  • Cpr6とCpr7は酵母でHsp90と複合体を形成する.
  • CPR7の削除は,Hsp90またはSti1のレベルが低下したとき,重度の成長障害をもたらしました.
  • CPR7のヌル変異は,異質のHsp90依存信号トランスデューサーの活動に負の影響を及ぼしました.

結論:

  • イーストのCyP-40サイクロフィリン (Cpr6,Cpr7) は,Hsp90チャペロン複合体と関連しています.
  • これらのサイクロフィリンは,特にストレス下では,細胞の成長とHsp90の機能を維持するために重要です.
  • CyP-40サイクロフィリンは,酵母におけるHsp90依存の信号伝達経路において一般的な役割を果たします.