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信号認識粒子の保存されたGTPaseドメインの構造

D M Freymann¹, R J Keenan, R M Stroud

¹Department of Biochemistry and Biophysics, School of Medicine, University of California, San Francisco 94143-0448, USA. freymann@msg.ucsf.edu

|January 23, 1997

まとめ

タンパク質ターゲティングに関与するGTPaseである信号認識粒子 (SRP) タンパク質Ffhは,ニュクレオチドフリー構造を持ち,それを安定させる相互作用を明らかにします. そのNドメインはGTPase活性を調節し,このサブファミリーをGTPaseスーパーファミリーの中で区別する可能性があります.

科学分野:

分子生物学は分子生物学である.
構造生物学構造生物学とは
バイオケミストリーバイオケミストリー

背景:

信号認識粒子 (SRP) とその受容体 (SR) は,膜転位システムへの共同翻訳性タンパク質ターゲティングを媒介する.
主な成分であるFfh (細菌のSRPサブユニット) とFtsY (SR-αサブユニット) は,相互に作用し,互いのGTP水解を調節するGTP酵素である.

研究の目的:

バクテリアのSRPタンパク質Ffh.fh.のヌクレオチドフリーNG断片の構造を決定する.
タンパク質ターゲティングにおけるFfhの機能の構造的基礎と,GTPaseドメインとの関係を解明する.

主な方法:

X線結晶学を用いて,Ffh.fhのヌクレオチドフリーNG断片の構造を決定した.
FfhとFtsYの構造的類似性を推論するために,配列保存のバイオ情報分析が採用されました.

主要な成果:

FfhのヌクレオチドフリーNG断片の結晶構造が決定されました.
apo Ffhのアクティブサイトポケットは,相互作用の安定したネットワークを示しており,核酸フリー状態を維持する役割を示唆しています.
FfhのNドメインとGドメインの間の構造的保存は,NドメインがGTPーゼ活性に影響を及ぼす可能性があることを示唆しています.

結論:

ヌクレオチドフリーFfhの構造は,タンパク質ターゲティングにおけるその役割についての洞察を提供します.
NドメインとGTPaseドメインの構造的関係は,核酸結合の規制メカニズムを示唆しています.
FfhとFtsYは,独特の構造的サブドメインを特徴とする独特のGTPaseサブファミリーに属しています.

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