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ニュクレオチド交換因子GrpEの結晶構造は,分子チャペロンDnaKのATPアゼ領域と結合している

C J Harrison¹, M Hayer-Hartl, M Di Liberto

¹Laboratories of Molecular Biophysics and Howard Hughes Medical Institute, Rockefeller University, 1230 York Avenue, New York, NY 10021, USA.

Science (New York, N.Y.)

|April 18, 1997

まとめ

結晶構造は,アデニンヌクレオチド交換因子であるGrpEが,Escherichia coli DnaK (Hsp70) にどのように結合するかを明らかにしています. この相互作用は,GrpEがDnaKからペプチドの放出を促進することを示唆しています.

科学分野:

構造生物学構造生物学とは
分子生物学は分子生物学である.
バイオケミストリーバイオケミストリー

背景:

エシェリキヤ大腸のDnaK (Hsp70) のような熱ショックタンパク質は,タンパク質の恒常性にとって極めて重要です.
GrpEはアデニンヌクレオチド交換因子として作用し,DnaKの機能を調節する.
GrpEとDnaKの相互作用を理解することは,Hsp70のチャペロンメカニズムを解明する鍵です.

研究の目的:

GrpE-DnaK複合体の高解像度結晶構造を決定するために.
DnaK ATPaseドメインとのGrpEの相互作用の構造的基礎を調査する.
この複雑な構造の機能的意味を推論する.

主な方法:

X線結晶グラフィーです.
2.8アンストームの解像度でタンパク質複合体の決定.
タンパク質とタンパク質の相互作用の構造分析

主要な成果:

DnaK ATPaseドメインに非対称的に結合するGrpEジメルの結晶構造が解明されました.
DnaKにおけるサブドメインの外向きの回転である形状の変化は,GrpEに結合したヌクレオチドフリー状態で観察されました.
GrpEダイマーから伸びる2つのアルファヘリクスは,ペプチドの放出における役割を示唆している.

結論:

GrpE-DnaK構造は,Hsp70.0のヌクレオチドフリー状態についての洞察を提供します.
観察された形状の変化は,GrpE結合が緊密な核酸結合と相容れないことを示しています.
この構造は,GrpEがDnaKからペプチドの放出を媒介するモデルをサポートしています.

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