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ERにおけるタンパク質二硫化結合形成に反応するシステインとグルタチオンの分泌

S Carelli¹, A Ceriotti, A Cabibbo

¹DIBIT, Istituto Scientifico San Raffaele, Milano, Italy.

Science (New York, N.Y.)

|September 12, 1997

まとめ

タンパク質の折りたたみ Endoplasmic reticulum (ER) は,チオールの放出によって維持される酸化条件に依存し,主にシステインとグルタチオンである. このチオール分泌は,ER二硫化物結合形成を細胞の酸化還元信号と結びつける.

科学分野:

細胞生物学細胞生物学
バイオケミストリーバイオケミストリー
レドックス生物学レドックス生物学

背景:

エンドプラズマ網膜 (ER) のタンパク質の折り畳みには,特定の酸化条件が必要です.
ディスルファイド結合の形成は,ER内の多くのタンパク質の適切な折りたたみと機能に不可欠です.

研究の目的:

ERにおける酸化状態を維持するメカニズムを調査する.
ERのリドックスホメオスタシスとシグナル伝達におけるチオール分泌の役割を調査する.

主な方法:

細胞からのチオール (システインとグルタチオン) の分泌を監視する.
タンパク質合成を阻害し,チオール分泌に及ぼす影響を評価する.
固有チオールのER保持と細胞外リドックス状態への影響を分析する.

主要な成果:

ERの酸化条件は,小型のチオール,主にシステインとグルタチオンの放出によって維持されます.
チオルの分泌は,二酸化硫化物結合を持つタンパク質の転位によってERに刺激されます.
タンパク質合成を阻害すると,チオールの分泌を防ぐ.
固有のシステインとグルタチオンは,チオール媒介のER保持を抵消し,細胞外リドックス作用を修正する.

結論:

シアール分泌は,ERにおける二硫化物結合形成と酸化還元シグナル伝達とを結びつける重要なプロセスである.
ERからチオールの放出は,細胞の酸化還元バランスの維持に重要な役割を果たします.
このメカニズムは,細胞内タンパク質の折りたたみイベントと細胞外酸化還元通信を結びつけます.

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