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窒素サイクル酵素の結晶における触媒作用中のヘム-リガンドスイッチング
P A Williams1, V Fülöp, E F Garman
1Laboratory of Molecular Biophysics, University of Oxford, UK. pamela@scripps.edu
Nature
|October 6, 1997
まとめ
サイトクロームcd1ナイトリート還元酵素は,触媒作用中に重要な構造変化を経験します. これらのダイナミックな再結合現象は,窒素循環における電子伝送と酸化窒素の形成を調節する.
科学分野:
- バイオケミストリー バイオケミストリー
- 酵素学 酵素学とは
- 窒素サイクルとは
背景:
- サイトクロームcd1ナイトライト還元酵素は,ナイトライトを酸化窒素に変換するのに不可欠です.
- 酵素の静止状態は,特定のヘム鉄結合を示す.
研究 の 目的:
- 催化過程におけるサイトクロームcd1ニトリート還元酵素の動的構造変化を解明する.
- 基板結合と酸化窒素形成のメカニズムを理解する.
主な方法:
- 反応中間物質のX線結晶学.
- ヘム鉄の調整変化の分析.
主要な成果:
- 両方のヘムアイロンは,縮小時にリリガーションを受けます.
- d1ヘムからチロシン・リガンドの放出は,基板結合を促進する.
- サイトクロームcドメインのリフォールドにより,HisからMet/Hisへのヘム結合が変化する.
- 構造は,酸化窒素の形成,排出,およびヘムの再調整を明らかにします.
結論:
- カタリシスには,ダイナミックなヘム再結合とドメイン再折り込みが含まれる.
- これらの形状の変化は,内部電子移転と酸化還元電位を調節する.
- 酵素は,リドックスエネルギーを構成エネルギーに変換します.