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配列特異的およびリン酸化依存のプロリンイソメリゼーション:潜在的なミトス調節機構である
M B Yaffe1, M Schutkowski, M Shen
1Department of Medicine Beth Israel Deaconess Medical Center, Boston, MA 02215, USA.
Science (New York, N.Y.)
|January 7, 1998
まとめ
独特のペプチジルプロリルイソメラーゼ (PPIase) であるPin1は,リン酸化タンパク質に結合することによって細胞分裂を調節する. それは特にフォスフォセリン-プロリン結合を標的とし,ミトスの進行に影響を与えます.
科学分野:
- 分子生物学は分子生物学である.
- 細胞生物学 細胞生物学
- バイオケミストリー バイオケミストリー
背景:
- Pin1は,サイクロフィリンとFKBPファミリーとは異なる重要なミトーシックペプチジルプロリルイソメラーゼ (PPIase) である.
- Pin1は,MPM-2抗体によって認識されるものを含む,ミトーシス中のリン酸化タンパク質と相互作用する.
研究 の 目的:
- Pin1をリン酸化依存型PPIaseとして特徴付ける.
- ミト菌性フォスフォプロテインにおけるフォスフォセリン-プロリンおよびフォスフォトセオニン-プロリン結合に対するPin1の特異性を調査する.
- Pin1のMPM-2抗原との相互作用の分子基盤を解明する.
主な方法:
- ペプチド選択アッセイは,Pin1とMPM-2抗体を用いて行われます.
- リン酸化ペプチドと非リン酸化ペプチドのプロリンイソメリゼーション率を測定するための酵素分析.
主要な成果:
- Pin1は,特に,フォスフォセリン-プロリンまたはフォスフォトレオニン-プロリン結合を認識し,結合します.
- Pin1とMPM-2は,同様のリン酸化セリンプロリンを含むペプチドを認識する.
- Pin1は,酸化セリンまたはセロニンに先行したプロリン残基のイソメリゼーションに対して,最大1,300倍の選択性を示しています.
結論:
- Pin1は,シーケンス固有の,リン酸化依存PPIaseとして機能する.
- Pin1の基板特異性は,リン酸化プロリン残留物によって決定されます.
- Pin1は,特定のミト酸性フォスフォプロテインのプロリンイソメリゼーションを通じてミト酸性進行を制御する可能性がある.