関連する実験動画

スピンドルアセンブリチェックポイントにおけるタンパク質キナーゼp38の活性化とミトーシス停止

K Takenaka¹, T Moriguchi, E Nishida

¹Department of Biophysics, Graduate School of Science, Kyoto University, Kitashirakawa-Oiwake, Sakyo-ku, Kyoto 606-01, Japan.

Science (New York, N.Y.)

|May 9, 1998

まとめ

p38キナーゼは,体細胞のM相停止時に活性化されます. この研究は,p38を明らかにしています.

科学分野:

細胞生物学細胞生物学
分子生物学は分子生物学である.
バイオケミストリーバイオケミストリー

背景:

ERK,JNK,p38を含むミトゲン活性化タンパク質キナーゼ (MAPK) スーパーファミリーは,細胞プロセスにおいて重要な役割を果たします.
MAPKは,ミエオティックなプロセスと,Xenopusの卵細胞と卵抽出物のスパインドルアセンブリチェックポイントに不可欠であることが知られているが,体細胞のM相とスパインドルアセンブリチェックポイントにおけるその役割は不明である.

研究の目的:

ソマティック・セル・サイクル中のスパインドル・アセンブリ・チェックポイントにおけるMAPKスーパーファミリーのメンバー,特にp38の役割を調査する.
哺乳類の細胞のスパインドル破壊によって誘発されるM相停止にp38の活性化が関与しているかどうかを判断する.

主な方法:

哺乳類の培養細胞におけるp38キナーゼの活性化が,ノコダゾール治療によってM相で停止される.
活性化された再結合p38をXenopusの細胞フリー抽出物に加え,M相停止を観察する.
活性化されたp38をXenopus胚に注入し,ミトスの停止を評価する.
NIH 3T3細胞をp38阻害剤で治療し,その作用がスパインドルアセンブリチェックポイントの活性化に及ぼす影響を評価する.

主要な成果:

p38キナーゼは,MAPKやJNKは活性化されませんでしたが,スピンデルの破壊によりM相で停止した哺乳類の細胞で活性化されました.
活性化されたp38が誘発したXenopusの細胞フリー抽出物におけるM相停止と,分裂する胚におけるミトの停止.
p38活性抑制は,NIH 3T3細胞におけるノコダゾール誘発のスパインドルアセンブリチェックポイントの活性化を抑制した.

結論:

p38キナーゼは,体細胞サイクルにおけるスパインドルアセンブリチェックポイントの重要な構成要素として機能します.
p38の活性化は,ミトーシス中のスパインドル損傷への反応としてM相停止を媒介するために重要である.

関連する概念動画