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転写活性化剤はヒストンアセチルトランスフェラーゼ複合体を核細胞に直接送る

R T Utley¹, K Ikeda, P A Grant

¹Howard Hughes Medical Institute, Department of Biochemistry and Molecular Biology, Pennsylvania State University, University Park 16802-4500, USA.

|August 11, 1998

まとめ

転写活性化剤は,ヒストンアセチルトランスフェラーゼ (HAT) 複合体を特定の遺伝子プロモーターに勧誘することができる. この相互作用は,アセチル化のために核細胞を標的とし,それによって遺伝子転写を活性化します.

科学分野:

分子生物学は分子生物学である.
遺伝子規制遺伝子規制
バイオケミストリーバイオケミストリー

背景:

転写共同活性化剤は,活性化剤と基礎転写機構の相互作用を媒介する.
Gcn5やp300/CBPのような共活性化剤はヒストンアセチルトランスファーゼ (HAT) 活性性を有する.
ヒストン脱エチラゼは共抑制剤と関連しており,遺伝子調節におけるアセチル化/脱エチル化の重要性を示している.

研究の目的:

転写活性化剤がヒストンアセチルトランスファーゼ (HAT) 複合体を標的とするメカニズムを調査する.
アクティベレーションのための核細胞をターゲットにするアクティベーター-HATの相互作用の役割を実証する.
HAT複合体がクロマチンテンプレートからの転写を刺激することを示すために.

主な方法:

酵母HAT複合体とウイルス (VP16) と酵母 (Gcn4) の活性化ドメインとの結合の実証.
HATsによるアセチル化のためのヌクレオソームを標的にするVP16活性化ドメインの役割の分析.
HAT複合体の存在におけるクロマチンのテンプレートからのGal4-VP16駆動トランスクリプションの測定.

主要な成果:

2つの本来の酵母HAT複合体は,VP16活性化ドメインと結合する.
VP16活性化ドメインとの相互作用は,アセチル化のためにGal4-VP16結合核細胞を標的とする.
両方のHAT複合体は,アセチル-CoAに依存した方法でクロマチンからGal4-VP16駆動の転写を刺激する.

結論:

転写活性化ドメインは,原生HAT複合体を核細胞に標的にすることができます.
このターゲティングメカニズムは,クロマチンからのHAT媒介の転写活性化に不可欠です.
この発見は,アセチル化による遺伝子転写の調節における重要なステップを明らかにしています.

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