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クロストリジウムパステルアニウムから採取したFe-only水素酶 (CpI) のX線結晶構造は,解像度1.8アングストームまで

J W Peters¹, W N Lanzilotta, B J Lemon

¹Department of Chemistry and Biochemistry, Utah State University, Logan, UT 84322, USA. petersj@cc.usu.edu

Science (New York, N.Y.)

|December 4, 1998

まとめ

鉄ヒドロゲナース (CpI) の構造は,結合した2つのクラスターに6つの鉄原子を持つ異常な活性部位を明らかにします. この発見は,酵素が水素を活性化する方法や,鉄硫黄のクラスターの機能についての新しい洞察を提供します.

科学分野:

バイオケミストリーバイオケミストリー
構造生物学構造生物学とは
酵素学酵素学とは

背景:

水素酵素酵素は,生物学的水素代謝に不可欠です.
クロストリジウムパステルアニウム (Clostridium pasteurianum) の鉄含有ヒドロゲナーゼ (CpI) は,水素生成に作用する.
活性部位の構造を理解することは,酵素機構の解明の鍵です.

研究の目的:

モノメア製鉄含有ヒドロゲナーゼ (CpI) の高解像度3次元構造を決定する.
酵素内の鉄硫黄 ([Fe-S]) クラスタの配置と調整を特徴付ける.
生物学的水素活性化のメカニズムについての洞察を得るために.

主な方法:

タンパク質の構造を決定するために,X線結晶学を用いた.
M波長異常分散 (MAD) 段階化は,相決定に使用されました.
高解像度 (1.8アングストロム) の構造データを取得しました.

主要な成果:

構造は,タンパク質のモルあたり20グラムの鉄原子が,5つの異なる[Fe-S]クラスターに編成されていることを明らかにしました.
アクティブサイトクラスター (H-クラスター) は,予期せぬ配置を示した: [4Fe-4S] キューバ亜クラスターが [2Fe] 亜クラスターに橋渡された.
[2Fe]サブクラスタは,硫化物2つとカルボニル/シアン化物分子が橋渡しした8面座標の鉄原子を特徴としています.

結論:

決定された構造は,水素活性化に不可欠なCPI活性部位の詳細な見方を提供します.
この発見は,生物系における[Fe-S]クラスター構造と機能の理解を進める.
この研究は,バイオインスピレーションによる水素生産技術にも影響を及ぼします.

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