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Updated: Aug 1, 2026

Coupled Assays for Monitoring Protein Refolding in Saccharomyces cerevisiae
Published on: July 9, 2013
タンパク質の翻訳と折り畳みは,エンドプラズマ網膜に居住するキナーゼによって結合されます
1Skirball Institute of Biomolecular Medicine, Department of Medicine, NYU School of Medicine, New York 10016, USA.
エンドプラズマ網膜 (ER) のストレスは,タンパク質合成を減少させる経路を誘発する. 新たに特定されたPERKという遺伝子は,エウカリオット開始因子-2alpha (eIF2alpha) をリン酸化し,ERストレス中に翻訳を弱めるタンパク質キナーゼをコードする.
科学分野:
- 細胞生物学 細胞生物学
- 分子生物学は分子生物学である.
- バイオケミストリー バイオケミストリー
背景:
- タンパク質合成と折り畳みは,エクソサイトーシス経路で結びついています.
- エンドプラズマ網膜 (ER) のストレスは,タンパク質の翻訳速度を調節することができます.
- ユーカリオット発芽因子-2α (eIF2alpha) のリン酸化は,重要な調節メカニズムである.
研究 の 目的:
- ERストレス反応に関与する新しい遺伝子を特定し,特徴づけること.
- ERストレス中にタンパク質翻訳が弱まるメカニズムを解明する.
主な方法:
- パーク遺伝子のクローニング.
- PERKタンパク質の構造とドメインの分析.
- PERK.のタンパク質キナーゼ活性測定.
- ERストレスがPERK活動に及ぼす影響を調査する.
- PERK.の基板とリン酸化部位を決定する.
主要な成果:
- クローンされたPERK,タイプIトランスメブランER-レジデントタンパク質 (PERK) をコードする.
- PERKは,Ire1に類似したルメナルドメインと,PKRとHRIに類似したサイトプラズマキナーゼドメインを有しています.
- ERのストレスはPERKのタンパク質キナーゼ活性を増強する.
- PERKはセルリン51でeIF2alphaをリン酸化し,タンパク質翻訳を阻害する.
結論:
- PERKは,ストレス反応に不可欠な新しいER-レジデントタンパク質キナーゼです.
- PERKは,eIF2alphaをリン酸化することによって,ERストレス中のタンパク質翻訳の衰弱を媒介する.
- このシグナル伝達経路は,ERのストレスに対する細胞の適応において重要な役割を果たします.
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