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在甘氨酸蛋白转移到内 плазма网膜时的陪伴者选择
1Swiss Federal Institute of Technology Zurich (ETHZ), Universitätstrasse 16, CH-8092 Zurich, Switzerland.
Science (New York, N.Y.)
|April 15, 2000
概括
葡萄糖蛋白在内 плазма网膜中的折叠取决于N-链 glycan 的位置. 靠近NH2终端将蛋白质引导到calnexin/calreticulin,绕过BiP伴侣. 这会影响蛋白质折叠路径.
科学领域:
- 细胞生物学 细胞生物学
- 分子生物学分子生物学
- 生物化学 生物化学
背景情况:
- 在内 плазма网膜中新合成的蛋白质需要分子伴侣和折叠酶才能进行适当的折叠.
- 糖蛋白可以利用不同的折叠途径,包括BiP伴侣或calnexin/calreticulin路径.
研究的目的:
- 调查决定与BiP与calnexin/calreticulin通路之间的差异性糖蛋白相互作用的因素.
- 了解糖蛋白折叠的初始伴侣选择机制.
主要方法:
- 研究了Semliki森林病毒糖蛋白和流感血素在活细胞中的折叠.
- 分析了N-链 glycan 位置和伴侣相互作用之间的关系.
主要成果:
- 糖蛋白折叠的初始分子伴侣选择是由新生多链上的N链糖的位置决定的.
- 位于NH2终端大约50个残留物内的甘氨酸促进与calnexin和calreticulin的直接相互作用,绕过BiP.
结论:
- 与N结合的甘氨酸的定位是内 плазма网膜中甘氨酸蛋白折叠通路的关键决定因素.
- 卡尔内克辛/卡尔雷蒂库林通路优先用于靠近其N端的N结合甘氨酸的蛋白质.