在histidine氨基酶中观察到的自催化后翻译循环的计算分析. 与绿色光蛋白进行比较
M Donnelly1, F Fedeles, M Wirstam
1Chemistry Department, Connecticut College, 270 Mohegan Avenue, New London, Connecticut 06320, USA.
Journal of the American Chemical Society
|July 18, 2001
概括
密度函数计算揭示了希斯蒂丁氨基酶的存在.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 计算化学计算化学
- 结构生物学 结构生物学
背景情况:
- 胺氨酶 (HAL) 催化了一种自催化后翻译循环.
- 了解精确的反应机制对于酶功能研究至关重要.
研究的目的:
- 为了研究histidine氨基酶中自催化循环的机制.
- 为了比较两个拟议的反应途径的能量和结构影响.
主要方法:
- 使用混合函数 (B3LYP) 的密度函数计算.
- 分析了两个拟议的机制:循环-脱 (减少) 和脱-循环 (氧化).
- 符合性搜索和数据库分析.
主要成果:
- 这些计算不支持普遍接受的减少机制.
- 另一种氧化机制,涉及戒指形成之前的脱水,显示有利的能量.
- 结构分析表明,脱水氨基酸的形成先于循环,预先组织蛋白质.
结论:
- 氧化机制在能量和结构上有利于histidine氨基酶.
- HAL的四重体形式是严格预先组织的循环,周围的蛋白质影响是主要的驱动力.
- 脱水氨基酸有助于这种预组织,但不是唯一的原因.


