在Pseudomonas aeruginosa青素单晶中进行电子道化
B R Crane1, A J Di Bilio, J R Winkler
1Beckman Institute, California Institute of Technology, Pasadena, California 91125, USA.
Journal of the American Chemical Society
|November 22, 2001
概括
在Pseudomonas aeruginosa青中,Os (III),Ru (III) 和Re (I) 的电子转移率由Cu (I) 测量在晶体中. 晶体中的蛋白质结构和溶解与溶液相似,这表明外部球体重组驱动电子道.
科学领域:
- 生物物理化学 生物物理化学
- 蛋白质的电子转移是蛋白质的电子转移.
- 金属蛋白质光谱学 金属蛋白质光谱学
背景情况:
- 伪菌的青素是含有铜的蛋白质,参与电子转移.
- 了解蛋白质中的电子道化对于生物能学和生物仿真设计至关重要.
- 以前的研究表明,蛋白质结构会影响电子转移速率.
研究的目的:
- 为了测量单晶中His83-修饰的青中Os (III),Ru (III) 和Re (I) 与Cu (I) 的电子转移速率.
- 为了比较晶体和溶液状态中的电子道化动力学和蛋白质结构.
- 阐明蛋白质重组在电子转移中的作用.
主要方法:
- 高分辨率的单晶X射线结构确定.
- 使用各种金属复合物的电子转移反应的动力测量.
- 蛋白质和金属中心状态的光谱分析.
主要成果:
- 晶体中的电子转移速率与溶液中的电子转移速率相当,表明蛋白质结构相似.
- 高分辨率结构揭示了在减少时铜协调的最小变化.
- 在氧化状态下观察到铜和Gly45基氧之间的较短的轴相互作用.
- 晶体中的Cu (I) -->Ru (III) 电子转移的重组能量属于溶液范围.
结论:
- 在晶体中蛋白质构成和溶解是电子转移研究中溶液条件的高度代表.
- 外球蛋白重组是电子道的激活能量的一个重要因素.
- 结构数据为控制电子转移通路的微妙蛋白质动态提供了洞察力.
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