共振拉曼光谱研究了来自Rhodnius prolixus的氧化物结合蛋白nitrophorin 1,以及其酸和蓝添加物
E M Maes1, F A Walker, W R Montfort
1Department of Chemistry, University of Houston, Houston, Texas 77204, USA.
Journal of the American Chemical Society
|November 22, 2001
概括
共振拉曼光谱揭示了氧化物 (NO) 和化物 (CN-) 如何与Rhodnius prolixus中的1 (NP1) 结合. NP1与两个连接体形成六坐标的低旋转复合体,具有明显的振动频率,表明结合几何.
科学领域:
- 生物物理化学 生物物理化学
- 频谱学是一种光谱学.
- 蛋白质 - 连接体相互作用
背景情况:
- 来自Rhodnius prolixus的Nitrophorin 1 (NP1) 是一种参与血液养的血红蛋白.
- 了解对NP1的联体结合对于其生物功能和潜在应用至关重要.
研究的目的:
- 通过共振拉曼 (RR) 光谱来研究氧化 (NO) 和化 (CN-) 与NP1的结合.
- 为了确定NP1-NO和NP1-CN(-) 复合物的振动频率和结合几何.
主要方法:
- 在室温和冷温度 (77 K) 的共振拉曼 (RR) 光谱.
- 使用15NO,13C,15N和13C15N的同位素替代研究.
- 对于振动分析的正常模式计算.
主要成果:
- 在室温下,NP1表现出六坐标高旋转 (6cHS) 铁在室温下和六坐标低旋转 (6cLS) 在77 K.
- 无论是NO还是CN都与Fe (III) 结合,形成6cLS复合体.
- 确定了Fe (III) -NO振动频率 (591,578厘米) 和Fe (III) -CN频率 (454,443,397,357厘米) 的振动频率.
- 观测到的蓝NP1的同位素转移表明了振动合和线性 (173°) 和曲 (155°) Fe(III) CN(-) 链接的混合.
结论:
- 在NP1中Fe(III) -NO键强度是典型的heme蛋白质,表明其他相互作用控制NO释放率.
- 振动合和混合结合几何形状 (线性/曲) 是NP1.1中的Fe(III) -CN(-) 相互作用的特征.
