酶MoFe-蛋白在1.16A分辨率:FeMo-辅因子中的一个中心配体
Oliver Einsle1, F Akif Tezcan, Susana L A Andrade
1Howard Hughes Medical Institute, Division of Chemistry and Chemical Engineering, California Institute of Technology, Mail Code 147-75CH, Pasadena, CA 91125, USA.
Science (New York, N.Y.)
|September 7, 2002
概括
酶MoFe蛋白的高分辨率晶体学揭示了FeMo辅因子内的新原子. 这一发现挑战了以前的模型,并影响了对二减少机制的理解.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 结构生物学 结构生物学
- 无机化学 无机化学
背景情况:
- 酸酶是用于二 (N2) 减少的关键酶.
- 铁辅因子 (FeMoco) 是酶的催化活性的核心.
- 之前的FeMoco结构研究由于解决方案存在局限性.
研究的目的:
- 使用高分辨率晶体学阐明FeMo辅因子的精确结构.
- 识别FeMo辅因子中的任何以前未被识别的组件.
- 重新评估FeMoco中中心原子的协调环境.
主要方法:
- 酶MoFe蛋白的高分辨率X射线晶体学.
- 在1.16安格斯特罗姆分辨率下进行晶体学精细化.
- 分析电子密度图以识别原子组件.
主要成果:
- 一个以前未被识别的连接体被确定,它与FeMo共因子中心的六个铁原子协调.
- 这种连接体的电子密度被掩盖在更低分辨率的结构中 (<1.55 Å).
- 中心原子完成了四面体协调,与以前的三角形模型不同,很可能是原子.
结论:
- 该FeMo辅因子包含一个中央原子,挑战了先前的结构模型.
- 这一发现对理解生物二固定的机制具有重大意义.
- 高分辨率的结构数据对于分解金属酶辅因子中的细节至关重要.
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