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远端酶在赋予近端酶氧化酶的伊米达酸性质上的影响: (1) 对化物抑制酶氧化酶的NMR光谱研究42-->ala胡卜氧化酶.

Jeffrey S de Ropp1, Simon Sham, Anbanandan Asokan

  • 1Contribution from the Department of Chemistry and NMR Facility, University of California, Davis, California 95616, USA.

Journal of the American Chemical Society
|September 13, 2002
PubMed
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此摘要是机器生成的。

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靠近的酸在稳定血红素过氧化酶方面比远端的histidine更为重要.

科学领域:

  • 生物化学 生物化学
  • 酶学 是一种酶学.
  • 频谱学是一种光谱学.

背景情况:

  • 血红素过氧化酶的较高氧化状态是靠近位的histidine的imidazolate特性稳定下来的.
  • 这种特征源于一个推拉效应,涉及近端Asp和远端His.
  • 一个远程的His突变 (H42A-HRPCN) 模拟了HRP化合物II活性部位.

研究的目的:

  • 使用NMR研究H42A-HRPCN的分子和电子结构.
  • 确定远端的His42和近端的Asp247在轴向的His imidazolate字符中的作用.
  • 在化物抑制的血红素过氧化酶中量化结构和电子变化.

主要方法:

  • 在H42A-HRPCN上进行1D/2DNMR光谱.
  • 对 (1) H 和 (15) N 的NMR光谱参数进行分析.
  • 定量测定对磁性敏感性的张量定向和异形态.
  • 计量超细变化以评估接触变化.

主要成果:

  • 除了在突变附近之外,血口袋结构保持不变.
  • 在突变者中,偏磁敏感度张量受到最小的扰动.

相关实验视频

  • 取消远端键可使轴向缩,其像酸盐特性约为三分之一.
  • 靠近的Asp247对轴向的His imidazolate特性比远端的His42.2有更多的贡献.
  • 远距离Arg38重新定位,填补了His42留下的空白.

    • 结论:

    • 1D/2D NMR有效量化了化物抑制的血红素过氧化酶的结构和电子变化.
    • 靠近的Asp247比远端的His42在赋予轴向的His. imidazolate特征方面发挥了更重要的作用.
    • 这些发现阐明了血红素过氧化酶活性状态的稳定机制.