大肠杆菌核糖体终结复合体与释放因子2的结构
Bruno P Klaholz1, Tillmann Pape, Andrey V Zavialov
1Department of Biological Sciences, Imperial College of Science, Technology and Medicine, London SW7 2AY, UK.
像RF2这样的I类释放因子 (RF) 通过识别信使RNA上的停止编码子来终止蛋白质合成. 这项研究揭示了RF2
科学领域:
- 分子生物学分子生物学
- 结构生物学 结构生物学
- 生物化学 生物化学
背景情况:
- 蛋白质合成终结依赖于I类释放因子 (RFs) 识别停止编码子.
- 射频会通过基-tRNA水解从tRNA触发多释放.
- 通过射频的停止密码子识别和水解的精确机制仍然难以捉摸.
研究的目的:
- 阐明翻译终结的结构机制.
- 在终止过程中可视化RF2与核糖体之间的相互作用.
主要方法:
- 单颗粒冷电子显微镜 (cryo-EM) 的埃斯切里希亚大肠杆菌核糖体.
- 将已知的70S和RF2结构集成到冷EM密度图中.
主要成果:
- 与其孤立结构相比,RF2在核糖体上采用了不同的构造.
- 关键的RF2域与核糖体部位相互作用:氨基终端螺旋域与因子结合部位,mRNA附近的SPF循环,以及与基转移酶中心 (PTC) 的GGQ域.
- RF2桥接着核糖体解码中心和PTC,在功能上模仿tRNA.
结论:
- RF2的核糖体构造对于其在翻译终结中的功能至关重要.
- 该结构提供了RF2如何识别停止编码子和催化水解的见解.
- 在真核细胞的转化终结中可能采用了类似的机制.
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