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2,3-二四氨酸在核酸还原酶R2的356位置:长距离质子合电子转移的探针.

Cyril S Yee1, Michelle C Y Chang, Jie Ge

  • 1Department of Chemistry, Massachusetts Institute of Technology, 77 Massachusetts Avenue, Cambridge, MA 02139, USA.

Journal of the American Chemical Society
|August 28, 2003
PubMed
概括

研究大肠杆菌核糖核酸减少酶,这项研究发现,从关键途径中间体的质子损失不会影响核酸减少. 这表明当前的质子合电子转移模型不太可能.

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科学领域:

  • 生物化学 生物化学
  • 酶学 是一种酶学.
  • 分子生物学分子生物学

背景情况:

  • 来自大肠杆菌的I类核糖核酸减少酶 (RNR) 对DNA合成至关重要,将核糖核酸转化为脱氧核糖核酸.
  • 该酶包括R1 (活性部位) 和R2 (不同基辅因子,Y*) 的子单元.
  • 一个拟议的机制涉及从R2的Y*到R1.1的远程基因转移.

研究的目的:

  • 为了调查假定质子合电子转移 (PCET) 途径在大肠杆菌I类RNR中的作用.
  • 为了测试激素生成机制中质子转移的必要性.

主要方法:

  • 半合成制备的R2亚单元使用整体技术.
  • 位点定向的突变发生在R2.2中用2,3-difluorotyrosine (F2Y) 取代氨酸356 (Y356) 的地方.
  • 对野生类型和F2Y突变R2的pH依赖性活动概况的分析2.

主要成果:

  • 与野生类型R2.2相比,F2Y突变 (pKa = 7.8) 并没有显著改变pH速率 (pH 6.5-9.0) 的形状.
  • 核酸还原活性对于野生类型和突变酶在测试的pH范围中保持相似.
  • 从Y356位置的质子转移对于催化活性来说并不必不可少.

结论:

  • 这些发现挑战了目前的远程PCET模型,涉及Escherichia coli类I RNR中的原子转移 (H*).
  • 在拟议的激素中间路径中,质子转移的基本性不太可能.
  • 需要进一步的研究来阐明RNR中基因传播的精确机制.