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Updated: Jul 15, 2026
09:25
Quantifying Subcellular Ubiquitin-proteasome Activity in the Rodent Brain
Published on: May 21, 2019
在ubiquitin中需要多少骨干运动来解释在多个对齐介质中测量的二极合数据,根据独立的交叉验证进行评估?
G Marius Clore1, Charles D Schwieters
1Laboratory of Chemical Physics, Building 5, National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Diseases, National Institutes of Health, Bethesda, Maryland 20892-0520, USA. mariusc@intra.niddk.nih.gov
Journal of the American Chemical Society
|March 5, 2004
概括
使用二极合来研究蛋白质动态,发现单个结构模型足够地解释了无处不在的.
科学领域:
- 生物物理学的生物物理.
- 结构生物学 结构生物学
- 核磁共振 (NMR) 光谱学 核磁共振 (NMR) 光谱学
背景情况:
- 核磁共振 (NMR) 光谱是确定蛋白质结构和动态的强大工具.
- 二极合提供了关于分子方向和内部运动的宝贵信息.
- 了解蛋白质内部运动对于阐明蛋白质功能至关重要.
研究的目的:
- 为了研究在ubiquitin中脊柱内部运动的大小,需要解释实验二极合数据.
- 评估单一结构与整体表示对描述蛋白质动态的充分性.
- 为了评估内部运动对蛋白质结构的影响,用NMR确定了蛋白质结构的精度.
主要方法:
- 同时细化蛋白质坐标与核重复效应 (NOE),扭转角度和双极合束.
- 优化对齐张量大小和方向,使用扭矩角度模拟化和笛卡尔空间最小化.
- 在多个对齐介质中测量二极合的分析.
主要成果:
- 一个单一的结构表示充分解释了11个对齐介质的N-H二极合.
- 一个两人组合模型在R-因子上提供了适度的改进,表明了小幅度的异构运动.
- 较大的组合尺寸不会改善R因子值,大多数残留物具有大于或等于0.8.8的顺序参数.
- 少数残留物中较大的振幅运动具有最小的结构影响,通过小的脊柱移位来适应.
结论:
- 单个结构表示通常足以对二极合进行NMR结构的精细化.
- 乌比奎丁的内部运动主要是小幅度的,对整体结构准确性的影响最小.
- 双极合数据可以使用简化表示来准确建模,有助于结构确定.
