超敏感的ATP检测使用火 luciferase 被困在糖改性sol-gel衍生中
Jorge A Cruz-Aguado1, Yang Chen, Zheng Zhang
1Department of Chemistry, McMaster University, 1280 Main Street West, Hamilton ON, Canada L8S 4M1.
Journal of the American Chemical Society
|June 4, 2004
概括
火虫光酶 (FL) 通过使用新型前体,成功地被困在中. 固定化的酶保持了高活性和敏感性来检测ATP,从而实现了可重复使用的生物传感器.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 材料科学 材料科学 材料科学
- 生物技术是生物技术.
背景情况:
- 火虫光酶 (FL) 是ATP检测的一个关键酶.
- 酶固定增强了生物传感应用的稳定性和可重复使用性.
研究的目的:
- 开发一种用于将火虫化酶困在溶凝二氧化中的新方法.
- 为了评估固定酶的活性,稳定性和灵敏性.
- 评估可重复使用的ATP生物传感器的潜力.
主要方法:
- 火虫露西法酶被困在sol-gel衍生中.
- 的前体包括d-gluconolactone或d-maltonolactone与 (aminopropyl) triethoxysilane的共价连接.
- 酶活性,稳定性和ATP检测极限的表征.
主要成果:
- 被捕获的火虫光酶表现出高活性和稳定性.
- 催化常量与溶液中的自由酶相当.
- 仅检测到20 amol的ATP是可以实现的.
- 固定化的酶在几个循环中证明了可重复使用性.
结论:
- 新型的前体能够有效地固定火虫光酶.
- 开发的系统为ATP检测提供了一个灵敏且可重复使用的平台.
- 这种方法对开发先进的生物传感器充满了希望.


