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在酶催化过程中差异过渡状态稳定:对化物突变酶反应中的相互作用进行量子化学分析,并预测最佳的催化场.

Borys Szefczyk1, Adrian J Mulholland, Kara E Ranaghan

  • 1Institute of Physical and Theoretical Chemistry, Wrocław University of Technology, Wyb. Wyspiańskiego 27, 50-370 Wrocław, Poland. borys.szefczyk@pwr.wroc.pl

Journal of the American Chemical Society
|December 9, 2004
PubMed
概括

在 chorismate 突变酶中,酶催化在很大程度上是由过渡状态稳定驱动的,而不仅仅是 conformational 选择. 关键残留物和水分子提供静电稳定,优化活性部位的催化作用.

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科学领域:

  • 生物化学 生物化学
  • 酶动力学 酶动力学
  • 计算化学是一种计算化学.

背景情况:

  • 霍里斯马特突变酶作为理解酶催化作用的关键模型.
  • 酶催化理论往往侧重于过渡状态稳定.
  • 之前的研究表明,构造性选择可能在 chorismate 突变酶活性中起作用.

研究的目的:

  • 为了研究Bacillus subtilis chorismate mutase中的催化相互作用的物理基础.
  • 要量化相对于基质的过渡状态稳定 (DTSS).
  • 确定有助于酶催化的主要残留物和相互作用.

主要方法:

  • 使用了非实证的变化-扰动分析.
  • 最初的量子力学/分子力学 (QM/MM) 建模被用来导出酶结合结构.
  • 分析的重点是静电,交换,移位和相关性相互作用.

主要成果:

  • 观察到大约-23kcal/mol的显著过渡状态稳定.
  • 静电相互作用,特别是来自Arg90,Arg7,Glu78,水分子,Arg116和Arg63的相互作用,是DTSS的主要贡献者.
  • 计算出的催化场准确地预测了充电残留物的位置,以实现最大的稳定.

相关实验视频

结论:

  • 酶催化由 chorismate 突变酶主要是由于过渡状态稳定,与纯构造性选择模型相矛盾.
  • 酶的活性部位已经演变为优化静电相互作用,以稳定过渡状态.
  • 特定的带电残留物和水分子对于实现高催化效率至关重要.