在大肠杆菌中对沙佩罗宁依赖蛋白质折叠的全蛋白质组分析
Michael J Kerner1, Dean J Naylor, Yasushi Ishihama
1Department of Cellular Biochemistry, Max Planck Institute of Biochemistry, Am Klopferspitz 18, D-82152 Martinsried, Germany.
Cell
|July 30, 2005
概括
大肠杆菌的伴侣GroEL/GroES系统对于折叠~85种蛋白质至关重要,包括13种重要蛋白质,防止聚合,并使本地状态成为可能. 这一系统对于具有 (betaalpha) 8 TIM-barrel域的蛋白质至关重要.
科学领域:
- 分子生物学分子生物学
- 蛋白质折叠 蛋白质的折叠
- 陪伴者系统 陪伴者系统
背景情况:
- 大肠杆菌 chaperonin GroEL/GroES 系统通过封装未折叠的蛋白质来促进蛋白质折叠.
- 其他伴侣,如触发因子 (TF) 和DnaK也在蛋白质折叠中发挥作用.
- 了解GroEL/GroES参与的范围是理解细胞蛋白质稳定性的关键.
研究的目的:
- 确定GroEL/GroES系统对整个大肠杆菌蛋白质组折叠的具体贡献.
- 为了识别必要依赖GroEL/GroES进行适当折叠的蛋白质.
- 研究GroEL/GroES依赖蛋白质的结构和功能特性.
主要方法:
- 蛋白质组分析以确定与GroEL相互作用的蛋白质.
- 功能性测试以评估蛋白质折叠对GroEL/GroES,TF和DnaK的依赖性.
- 生物信息学分析以确定GroEL基板中常见的结构图案.
主要成果:
- 大约有250种蛋白质与GroEL相互作用,但只有85种蛋白质依赖它来折叠.
- 这些85种蛋白质,包括13种必需蛋白质,占据了GroEL容量的75%以上.
- 在GroEL基底中,具有 (betaalpha) 8 TIM-barrel域的蛋白质被显著丰富.
- TF/DnaK可以稳定这些基质,防止它们聚合,但它不能单独达到原始状态.
结论:
- GroEL/GroES系统对于构成动力捕获折叠中间体的大肠杆菌蛋白的子集至关重要.
- 沙佩罗宁系统在折叠 (betaalpha) 8 TIM-桶蛋白中的作用可能影响了这种多功能蛋白质折叠的演变.
- GroEL/GroES是特定的,容易聚合的蛋白质的关键的最后折叠步骤.
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