蛋白-辅助因子相互作用和EPR参数用于醇氧化酶的Q(H) 氨酸结合部位. 一个密度功能研究研究
Sylwia Kacprzak1, Martin Kaupp, Fraser MacMillan
1Institut für Anorganische Chemie, Universität Würzburg, Am Hubland, D 97074 Würzburg, Germany.
Journal of the American Chemical Society
|April 28, 2006
概括
密度函数计算对醇氧化酶高亲和力位的单面结模型提出了挑战. 这项研究表明,一个更复杂的结模式是必要的,以解释实验电子磁共振 (EPR) 数据.
科学领域:
- 生物物理学的生物物理.
- 计算化学计算化学
- 酶学 是一种酶学.
背景情况:
- 在醇氧化酶中的高亲和度子结合位 (Q(H) 位表现出半子基的离子状态.
- 之前的多频EPR研究表明存在不对称的结环境,其中包括对O1碳基单面结的建议.
研究的目的:
- 研究影响ubisemiquinone基离子EPR参数的结构和环境因素.
- 通过将实验数据与计算结果进行比较,阐明Q(H) 位点内的详细结模式.
主要方法:
- 密度函数计算用于计算EPR参数,包括g-张量和超精密张量 (13C,1H,17O).
- 用各种各样的超分子模型复合体来模拟Q ((H)) 站点环境.
- 计算结果被系统地与实验多频 EPR 数据进行了比较.
主要成果:
- 一个单面的键模型未能复制实验观察到的低g(x) 组件和13C碳烯高精密合张力器的不对称性.
- 一个包含两个O1和一个O4的键的模型更适合实验EPR参数.
- 不能排除在子两侧存在额外的键的可能性.
结论:
- 在Q(H) 位点的结环境比以前提出的单面模型更复杂.
- 这项研究为Q(H) 位结构提供了一个精细的模型,表明了键的特定排列.
- 建立了对EPR参数和蛋白质环境中的ubisemiquinones中键之间的关系的一般见解.
