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使用ENDOR光谱和DFT计算,比较超氧化还原酶和p450cam低旋转铁[Fe(N4) ((Cys) ]活性位点的电子特性.

Tran-Chin Yang1, Rebecca L McNaughton, Michael D Clay

  • 1Department of Chemistry and Biochemistry, Center for Metalloenzyme Studies, University of Georgia, Athens, GA 30602, USA

Journal of the American Chemical Society
|December 21, 2006
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超氧化减少酶 (SOR) 和P450酶共享活性位点,表明类似的反应机制. 键显著影响两个酶的硫旋密度,影响它们的功能.

科学领域:

  • 生物化学 生物化学
  • 生物有机化学 生物有机化学
  • 酶学 是一种酶学.

背景情况:

  • 超氧化还原酶 (SOR) 和P450酶具有类似的[Fe(N) 4 ((SCys) ]活性位点.
  • 两种酶家族都被建议在它们的催化机制中利用类似的低旋转 () 氧-Fe (III) 中间体.
  • 化物结合作为研究这些中间体的模型.

研究的目的:

  • 使用14N ENDOR直接比较化物结合的SOR (CN-SOR) 和P450 (CN-P450cam) 中的赤道FeN4结合.
  • 为了研究轴 Fe-CN 和 Fe-S 结合,包括转子密度转移到囊硫,使用 13C 和 1Hbeta ENDOR.
  • 阐明键在调节活性位点电子结构中的作用.

主要方法:

  • 电子核双共振 (ENDOR) 光谱 (14N,13C,1Hbeta) 探测连接体协调和自旋密度.
  • 密度函数理论 (DFT) 计算以建模活动站点结构和电子属性.
  • 半经验式方程,用于计算金属协调氨酸残留物上的自旋密度.

主要成果:

  • 在CN-SOR和CN-P450cam.cam之间观察到Fe(III) 配体结合的小但显著的差异.
  • 恩多尔测量结果显示,旋转密度转移到氨酸硫原子上.

相关实验视频

  • DFT计算支持ENDOR的发现,并解释了Fe-C-N连接曲的结合变化.

    • 结论:

    • 与乙硫酸硫连接体的结合大大降低了SOR和P450活性位点中的硫旋密度.
    • 由于结合而产生的这种减少效应,超过了由不同在平面内的联体引起的差异.
    • 这项研究提供了关于SOR和P450酶之间的电子结构和机制相似性的见解.