在溶液和气相中的Trp-cage蛋白质构成的光探针
Anthony T Iavarone1, Alexandra Patriksson, David van der Spoel
1Rowland Institute at Harvard, 100 Edwin H. Land Boulevard, Cambridge, Massachusetts 02142, USA.
Journal of the American Chemical Society
|May 10, 2007
概括
通过比较气相和溶液蛋白展开,可以发现关键的稳定性驱动因素. 键主导了气相稳定性,而盐桥在Trp小蛋白的溶液中至关重要.
科学领域:
- 生物物理学的生物物理.
- 蛋白质化学 蛋白质化学
- 计算生物学 计算生物学
背景情况:
- 蛋白质结构和动态受溶剂相互作用的影响.
- 气相蛋白质研究提供了关于内在稳定性因素的见解.
- Trp-cage小蛋白是一种研究蛋白质折叠的模型系统.
研究的目的:
- 为了研究溶剂在蛋白质稳定中的作用,使用Trp-cage小蛋白.
- 为了比较溶液和气相中的蛋白质展开机制.
- 阐明键和盐桥对蛋白质稳定性的贡献.
主要方法:
- 在溶液和气相中的Trp-cage的光测量.
- 分子动力学 (MD) 模拟在不同的温度,电荷状态和位置.
- 单点突变 (Asn为Asp在9位) 探测盐桥的重要性.
主要成果:
- 未溶解的Trp-cage稳定性主要由键来决定.
- 一个特定的盐桥 (Lys8,Asp9,Arg16) 对于溶液中的Trp-cage稳定性至关重要.
- Asp9向Asn的突变显著影响溶液展开,但对气相展开的影响很小.
- MD模拟与实验度相对应得很好,并显示了紧的形状.
结论:
- 键是气相蛋白质稳定性的主导力量.
- 盐桥在稳定溶液中的蛋白质中起着至关重要的作用.
- 结合实验和模拟方法有效地识别了驱动蛋白质稳定性的关键非共价相互作用.


