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激活蛋白质变性化的能量

V K La Mer

    Science (New York, N.Y.)
    |December 31, 1937
    PubMed
    概括
    此摘要是机器生成的。

    在蛋白质变性中异常高的激活能量和是误导性的. 纠正酸性解离平衡揭示了真正的动力行为,与标准化学动力学原理保持一致.

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    科学领域:

    • 生物化学 生物化学
    • 化学动力学 化学动力学

    背景情况:

    • 蛋白质变性和酶破坏研究经常报告异常高的激活能量和值.
    • 计算这些参数的常规方法仅依赖于在恒定的pH值下比较速度.
    • 这种方法可能错误地包括了初步酸性分离平衡的贡献.

    研究的目的:

    • 调查蛋白质和酶研究中常见的激活能量和值的准确性.
    • 为了确定初步的酸分离平衡是否会影响感知到的动力参数.
    • 用更正的参数重新评估氨酸破坏的动力学.

    主要方法:

    • 分析不同条件下的反应速率.
    • 化学动力学原理的应用.
    • 在动力计算中对酸性解离平衡进行校正.
    • 对氨酸破坏机制的检查.

    主要成果:

    • 计算激活能量和的习惯方法是错误的.
    • 预先的酸分离平衡对计算值有所贡献,从而使其膨胀.
    • 对这些平衡进行校正表明,素的破坏遵循了简单的化学动力学规律.

    结论:

    • 在蛋白质变质化中观察到的大能量和值是人造物.
    • 准确的动力分析需要考虑初步的酸性解离平衡.
    • 当适当调整时,标准化学动力学模型可以准确地描述蛋白质和酶降解动力学.