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积极的反会使无相切换器变得更加敏.

Liam J Holt1, Andrew N Krutchinsky, David O Morgan

  • 1Department of Physiology, University of California, San Francisco, California 94158, USA.

Nature
|June 17, 2008
PubMed
概括
此摘要是机器生成的。

循环素依赖性激酶1 (Cdk1) 和酸酶Cdc14调节了蛋白质酸化,控制了异相期间的姐妹染色体凝聚力. 这种调节通过一个正反循环确保了突发的染色体分离.

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科学领域:

  • 细胞生物学 细胞生物学
  • 分子生物学分子生物学
  • 遗传学 是一个遗传学.

背景情况:

  • 相开始需要突然的姐妹染色体凝聚力溶解,同时进行染色体断层.
  • 亚纳酶促进复合体 (APC) 通过降解赛库林来启动亚纳酶,从而使分离蛋白酶活性.
  • 推动这种快速转型的监管机制仍然不完全理解.

研究的目的:

  • 阐明调控突如其来的切换式亚纳相启动的分子机制.
  • 为了研究循环素依赖性激酶1 (Cdk1) 和酶Cdc14在调节固氨酸降解中的作用.
  • 为了确定素的调节如何影响染色体分离同步.

主要方法:

  • 研究了Cdk1-依赖性securin化对APC介导的全方位化的影响.
  • 评估了Cdc14介导的脱化对固氨酸无化率的影响.
  • 利用突变分析来检查受损的蛋白质调节对染色体分离的影响.

主要成果:

  • 塞库林的Cdk1酸化抑制了其通过APC的无化.
  • Cdc14逆转了固氨酸酸化,从而增强了固氨酸无化.
  • 一个涉及Cdc14分离酶激活的积极反循环放大了securin降解和anaphase突发性.
  • 突变损害了蛋白质调节,导致染色体分离同步减少.

结论:

  • 通过Cdk1和Cdc14进行的securin调节对于开关式的亚纳相启动至关重要.
  • 一个涉及分离酶,Cdc14和securin的正反循环确保了快速和同步的姐妹染色体分离.
  • 对于正确的染色体分离来说,配合securin降解与Cdk1/Cdc14活性和动力学是必不可少的.