通过光相关谱学研究的AtGRP7结合时mRNA的构造动态的变化
Mark Schüttpelz1, Jan C Schöning, Sören Doose
1Applied Laser Physics and Laser Spectroscopy, Bielefeld University, Universitätsstrasse 25, 33615 Bielefeld, Germany. schuettp@physik.uni-bielefeld.de
Journal of the American Chemical Society
|June 26, 2008
概括
阿拉比多普西菌富含甘氨酸的RNA结合蛋白7 (AtGRP7) 结合单链RNA (ssRNA) 和具有相似亲和力的DNA. 这种RNA识别动机蛋白更喜欢扩展的ssRNA,减少其在结合时的灵活性.
科学领域:
- 分子生物学分子生物学
- 生物化学 生物化学
- 植物科学 植物科学
背景情况:
- 时钟调节的蛋白质AtGRP7在转录后自行调节其转录幅度.
- 这种自我调节涉及AtGRP7与自己的前mRNA结合.
- 这种相互作用的具体序列和结构要求在很大程度上是未知的.
研究的目的:
- 研究目标RNA二次结构和AtGRP7结合中的构造动态的作用.
- 阐明AtGRP7-pre-mRNA相互作用的序列和结构要求.
- 为了利用光诱导电子转移光相关谱学 (PET-FCS) 作为一种新的技术.
主要方法:
- 光诱导电子转移光相关谱学 (PET-FCS) 用于单分子分析.
- 监测MR121的光灭由瓜诺辛残留物.
- 翻译扩散常数的比较分析.
主要成果:
- AtGRP7与单链RNA (ssRNA) 和单链DNA (ssDNA) 结合,具有相似的解离常数 (大约10~7M).
- 一个最小的结合序列 (5'-UUC UGG-3') 已被确定用于AtGRP7的识别.
- AtGRP7结合降低了ssRNA寡核酸的结构灵活性,有利于扩展结构.
结论:
- AtGRP7优先结合完全拉伸的ssRNA,而不是嵌入二级结构的RNA.
- AtGRP7的结合会诱导mRNA的结构重组,导致灵活性降低.
- 这种形状变化可能会影响mRNA的后续转录后处理.


