氧基血球蛋白中Fe-O2结合的性质:蛋白质的影响
Hui Chen1, Masao Ikeda-Saito, Sason Shaik
1Department of Organic Chemistry and the Lise Meitner-Minerva Center for Computational Quantum Chemistry, The Hebrew University of Jerusalem, Givat Ram Campus, 91904 Jerusalem, Israel.
理论计算揭示了氧肌球蛋白中的Fe-O2结合. 蛋白质环境增强了Fe (III) -O2 (−) 特性,通过韦斯结合机制影响了氧结合亲和力.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 计算化学计算化学
- 生物物理学的生物物理.
背景情况:
- 肌球蛋白 (Mb) 在氧气的运输和储存中起着至关重要的作用.
- 了解氧肌球蛋白中Fe-O2键的电子结构是阐明氧结合机制的关键.
研究的目的:
- 通过理论计算,研究氧肌球蛋白中Fe-O2结合的性质.
- 为了比较蛋白质环境中的结合特性与气相.
- 阐明蛋白质环境在调节氧结合亲和力中的作用.
主要方法:
- 使用DFT/MM和CASSCF/MM进行混合量子力学/分子力学 (QM/MM) 计算.
- 气相密度函数理论 (DFT) 和完整的活性空间自相一致场 (CASSCF) 计算.
- 价值债券 (VB) 分析以解释债券机制.
主要成果:
- 蛋白质环境,包括结和散体极性,与气相相比,显著改变Fe-O2复合体.
- CASSCF/MM 和 DFT/MM 的计算显示了与气相 CASSCF 不同的状态构成和 O2 负荷的类似结果.
- VB分析证实了蛋白质内部的韦斯结合机制,涉及电子转移以形成Fe (III) -O2 (−).
结论:
- 蛋白质环境增强了Fe (III) -O2 (−) 特性,影响了结合和与氧结合的亲和力.
- 概括的VB模型解释了蛋白质或轴联体如何通过混合韦斯,保林和麦克卢尔-戈达德模型来调整结合.
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