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随位插入的阿波利波蛋白B进入内细胞网膜的内部小册子
R J Pease1, G B Harrison, J Scott
1Division of Molecular Medicine, MRC Clinical Research Centre, Harrow, UK.
Nature
|October 3, 1991
概括
在合成过程中,Apolipoprotein B100 (apo B100) 被插入到内分泌网膜膜中,而不是翻译后. 这种协译插入促进了非常低密度脂蛋白的组装.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 细胞生物学 细胞生物学
- 脂质代谢 脂质代谢是什么
背景情况:
- 脂蛋白B100 (apo B100) 对于通过非常低密度脂蛋白将肝脏甘油三酸运送到外围组织至关重要.
- 亚波B100的大小和不溶性对其转移到内 плазма网膜 (ER) 和组装成脂蛋白提出了挑战.
- 之前的假设表明,apob B转移发生阶段性,并在翻译后完成,在apob B15中提出了逮捕地点.
研究的目的:
- 重新检查阿波B的转移机制进入ER.
- 为了调查apob B转移是否发生在翻译后或在翻译后.
- 为了确定截断的apo B碎片的膜关联特性.
主要方法:
- 在体外翻译的apo B碎片加上转移到分离的显微体.
- 用碳酸盐对微体进行处理,以评估膜协会.
- 用沙波宁对微体进行处理,以评估蛋白质的释放.
主要成果:
- 没有发现切断的ApoB蛋白中的跨膜段的证据.
- 转位的apo B17与ER膜有着强烈的关联,只有碳酸盐的部分释放.
- 即使在与肥素破坏后,Apo B片段仍然与微小体结合,这表明强大的膜相互作用.
结论:
- 阿波利波蛋白B被共同翻译地插入到ER膜的内侧叶片中.
- 这种配译插入机制通过防止转位期间的无脂状态来规避与apo B100的大小和不溶性相关的问题.
- 与膜脂质相关的Apo B在ER光线中芽,形成新生的脂蛋白颗粒.