在基基氧氧化物中-NO结合的激活参数:细胞组c':假定的丁醇中间体通过解离机制形成
David A Pixton1, Christine A Petersen, Alicja Franke
1Department of Chemistry and Biochemistry, Eastern Oregon University, One University Boulevard, La Grande, Oregon 97850-2899, USA.
基氧化氧化细胞染色体c' (AXCP) 形成一个独特的五坐标的血-基氧化复合体,与可溶性瓜尼酸环酶共享NO结合的相似性. 激活参数揭示了NO在远端和近端面结合的机制.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 生物物理学的生物物理.
- 酶学 是一种酶学.
背景情况:
- 阿尔卡利基因氧化素细胞染色体c' (AXCP) 是一种细菌血红蛋白.
- AXCP形成了一种新型的五坐标血-尼托 (5c-NO) 复合体,在近位血面上与NO相结合.
- AXCP与真核生物的NO传感器,可溶性酸环酶 (sGC) 具有相同的NO结合特性.
研究的目的:
- 在AXCP中阐明5c-NO形成的反应机制.
- 在AXCP中确定远端和近端NO结合反应的激活参数.
- 研究温度和水静压对NO结合动学的作用.
主要方法:
- 动力学研究使用温度和水静压对速率常数的影响.
- 激活参数的分析:激活的 (ΔS‡) 和激活的体积 (ΔV‡).
- 关于NO结合和转化为5c-NO复合物的拟议机械模型.
主要成果:
- 缓慢的六坐标血 - 尼特 (6c-NO) 形成反应显示接近零的和积极的活化体积 (+14.1 cm3 mol-1),表明Leu 16的运动是速度限制.
- 6c-NO到5c-NO的转化表现出很大的正 (+103 J K−1 mol−1) 和活化体积 (+24.1 cm3 mol−1),表明涉及His连接体释放的解离机制.
- 这些发现提供了对蛋白中远端与近端NO结合和5c-NO形成机制的见解.
结论:
- 这项研究阐明了在AXCP中控制远端和近端NO结合的独特机制.
- 提出了一种离合机制,用于将一种短暂的丁酸中间体转化为5c-NO复合体.
- 这些发现有助于理解NO信号传递和血红蛋白功能.
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