由subangstrom X射线晶体学揭示的DING蛋白质的酸盐结合模式的解
Dorothee Liebschner1, Mikael Elias, Sèbastien Moniot
1Cristallographie Resonnance Magnetique et Modelisations, CNRS UMR 7036 Nancy-Universite, 54506 Vandoeuvre-les-Nancy, France.
Journal of the American Chemical Society
|May 19, 2009
概括
细菌蛋白PfluDING揭示了酸盐结合在酸盐溶性结合蛋白 (SBPs) 中的分子基础. 高分辨率结构显示了带正电荷的结合裂和12个键,这对于离子特异性至关重要.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 结构生物学 结构生物学
- 微生物学 微生物学
背景情况:
- PfluDING是一种来自Pseudomonas fluorescens的细菌蛋白质,是无处不在的DING蛋白质家族的一部分.
- 丁蛋白与酸盐溶性结合蛋白 (SBPs) 的结构相似.
研究的目的:
- 使用PfluDING阐明酸盐SBP中酸盐结合的分子基础.
- 为了确定不同pH值的PfluDING的高分辨率三维结构.
主要方法:
- 进行X射线晶体学,以在pH 4.5和8.5.5下获得PfluDING的亚电流分辨率结构.
- 分析键网络和静电电位计算.
主要成果:
- 高分辨率结构揭示了一个详细的键网络,将酸离子隔离起来.
- 酸盐由12个键结合,其中一个低屏障键与阿斯巴酸盐结合,稳定了离子.
- 静电电位计算表明正电荷的结合裂,与之前的理论相反.
- 在pH范围内,PfluDING只能结合二基形式的酸盐 (HPO4(2-)).
结论:
- 该研究通过实验阐明了SBP中酸盐结合的分子机制.
- PfluDING的结合场环境稳定了HPO4 ((2-) 形式的酸盐,确保了特异性.
- 这些发现挑战了以前酸盐SBP结合的模型.


