从Streptomyces thioluteus中获得的氨酸氧化酶,AurF中的一个长寿命的基质氧化过氧铁 (III/III) 中间体
Victoria Korneeva Korboukh1, Ning Li, Eric W Barr
1Department of Chemistry, The Pennsylvania State University, University Park, Pennsylvania 16802, USA.
氨基氧酶AurF酶使用稳定的过氧-Fe(2)(III/III) 中间体来氧化p-aminobenzoate (pABA). 这种中间体迅速氧化pABA,这表明它在完全转化为p-nitrobenzoate (pNBA) 中的作用.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 酶学 是一种酶学.
- 金属蛋白的化学成分
背景情况:
- 来自Streptomyces thioluteus的氨酸氧化酶AurF催化了p-aminobenzoate (pABA) 的氧化.
- 反应机制涉及多个氧化步骤和一个金属辅因子.
研究的目的:
- 为了研究AurF的降低Fe(2)(II/II) 辅因子与氧的反应.
- 描述产生的过氧-Fe(2)(III/III) 中间体及其在基质氧化中的作用.
主要方法:
- 对酶-辅助因子-氧气反应的光谱研究.
- 在基质存在或不存在的情况下,中间形成和衰变的动态分析.
主要成果:
- 从减少的Fe(2)(II/II) 辅因子和O(2) 产生了一个稳定的过氧-Fe(2)(III/III) 中间体.
- 在没有基质的情况下,这种中间体由于其异常稳定性 (t(1/2) = 7分钟在20°C) 而积累到接近史泰基度的数量.
- 基质 (pABA) 将中间体的衰变加速了大约10~5倍,这表明它在pABA到xylamine的初始两电子氧化中的作用.
结论:
- 过氧-Fe的中间体对AurF的催化循环至关重要.
- 该中间体可能参与所有随后的氧化步骤,导致pABA的定量转化为p-nitrobenzoate (pNBA).
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