在纳米结构内,细胞指导功能性外来跨膜蛋白的定位和定向
Eric C Carnes1, Jason C Harper, Carlee E Ashley
1Department of Chemical and Nuclear Engineering, University of New Mexico, Albuquerque, New Mexico 87131, USA.
Journal of the American Chemical Society
|September 22, 2009
概括
这项研究引入了一种新的方法,利用脂质-石纳米结构将功能性蛋白质附着在活细胞上. 在附着之前被纳入脂质体的蛋白质显示出细胞表面局部化的改善和保留的功能.
科学领域:
- 生物技术是生物技术.
- 材料科学 材料科学 材料科学
- 细胞生物学 细胞生物学
背景情况:
- 引入功能外源膜结合蛋白质到可活细胞对于各种生物应用至关重要.
- 现有的方法在引入后往往无法控制蛋白质的方向和功能.
研究的目的:
- 开发一种简单的程序,将功能性,面向膜结合蛋白引入到可活细胞中.
- 为细胞表面蛋白质定位创建脂质模拟的二氧化纳米结构.
主要方法:
- 在Saccharomyces cerevisiae溶液中引入了Bacteriorhodopsin (bR) 与二甲基酸胆 (diC(6) PC) 和 sol 前体.
- 两种方法进行了比较:直接添加bR和预先将bR纳入proteoliposomes.
- 蒸发诱导的自我组装被用来形成脂质模板的纳米结构.
主要成果:
- 蛋白质体介导的bR引入导致在酵母细胞表面附近的偏好局部化,形成多层囊泡.
- 直接的bR添加导致了无序和扩散的局部化.
- 通过蛋白质体引入的bR保留了功能,调节细胞表面的pH梯度,并显示出偏好的方向.
结论:
- 活细胞在纳米结构形成过程中积极组织脂质层,与惰性替代物不同.
- 蛋白质酶体方法提供了一种简单的,可适应的方法,用于功能和定向的膜蛋白集成到细胞中.
- 这种技术在研究膜蛋白功能,细胞信号传递和传递新的细胞特征方面具有潜在的应用.


