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Hsp 70与新合成的蛋白质的相互作用:对蛋白质折叠和组装的影响
R P Beckmann1, L E Mizzen, W J Welch
1Department of Medicine, University of California, San Francisco 94143.
Science (New York, N.Y.)
|May 18, 1990
概括
细胞质热冲击蛋白 (Hsp 70) 暂时与新合成的蛋白质结合,并且依赖ATP. 代谢压力会破坏这种相互作用,这表明Hsp 70是Hsp 70.
科学领域:
- 分子生物学分子生物学
- 细胞应激反应的应激反应
背景情况:
- 热冲击蛋白 (Hsp 70) 对于蛋白质折叠和转位至关重要.
- 细胞质Hsp 70形式 (Hsp 72,73) 参与翻译后蛋白质加工.
研究的目的:
- 研究细胞质Hsp 70 (Hsp 72, 73) 与正常细胞和应激细胞中新生蛋白质的结合.
- 阐明ATP在Hsp70新生蛋白相互作用中的作用.
主要方法:
- 研究了Hsp 72,73与新生多的共翻译结合,使用从[35S]Met标记细胞中聚体隔离.
- 通过共免疫沉,分析了Hsp 72,73与正常细胞和应激细胞中新合成的蛋白质的相互作用.
主要成果:
- 在正常情况下,与新生蛋白质结合的hsp 72,73是暂时的,并且依赖ATP.
- 在受压力的细胞中,Hsp 72,73与新合成的蛋白质的相互作用不是暂时的.
- Hsp 72,73 与新生的多链相关,表明共翻译结合.
结论:
- 细胞质 Hsp 72,73 暂时与新生的多相互作用,以促进正常情况下的正确折叠.
- 代谢压力改变了Hsp 72,73与新生蛋白质的相互作用,可能破坏折叠通路.