全长Drosophila加密染色体的结构
Brian D Zoltowski1, Anand T Vaidya, Deniz Top
1Department of Chemistry and Chemical Biology, Cornell University, Ithaca, New York 14853, USA.
Nature
|November 15, 2011
概括
德洛索菲拉密码色 (CRY) 的晶体结构揭示了其C端尾部如何模仿光聚酶中的DNA结合. 这一发现解释了CRY如何使用保存的蛋白质结构来实现各种光感应功能,包括昼夜节律.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 结构生物学 结构生物学
- 摄影生物学 摄影生物学
背景情况:
- 加密染色/光解酶 (CRY/PL) 家族是参与DNA修复和所有生命形式的光介导信号传递的必不可少的光受体.
- 虽然光聚酶修复了紫外线辐射对DNA的损伤,但加密染色体调节了诸如昼夜节律,生长,发育和磁敏等关键过程.
- 尽管功能上的差异很大,但CRY和PL共享着一种保存的结构折叠,黄胺二核酸 (FAD) 的依赖性和内部光激活机制.
研究的目的:
- 阐明动物加密色素功能的结构基础,特别是它如何与基质相互作用.
- 研究C端尾在加密色活性中的作用及其与光解酶同质域 (PHD) 的关系.
- 了解保护蛋白质结构和光化学使CRY/PL家族内的各种光驱动功能成为可能的机制.
主要方法:
- 采用X射线晶体学来确定Drosophila CRY的高分辨率 (2.3 Å) 结构,包括其完整的C端.
- 结构分析的重点是C端螺旋与催化核的相互作用,并与光解酶中的DNA结合部位进行比较.
- 在CRY结构中进行了flavin adenine dinucleotide (FAD) 辅因子的构成分析.
主要成果:
- 晶体结构显示,Drosophila CRY的C端螺旋体占据了一个槽,类似于光解酶中的DNA结合部位.
- 保存的托残留物 (Trp536) 位于CRY催化中心内,模仿光解酶与DNA光解酶的相互作用.
- 观察到的FAD阳性半素的构造表明它在促进C端尾螺旋结构重组方面的作用.
结论:
- 德洛索菲拉CRY的结构为保存的蛋白质折叠和光化学如何适应各种功能提供了机制性的解释,例如昼夜调节.
- 这些发现协调了CRYs和PLs的不同角色,通过展示像C端尾巴这样的结构元素如何调解基质识别和信号传输.
- 这项研究促进了我们对光驱动生物过程的理解,以及CRY/PL光受体家族的进化适应性.
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