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一个基序列赋予了内细胞网膜中的保留和快速降解
J S Bonifacino1, C K Suzuki, R D Klausner
1Cell Biology and Metabolism Branch, National Institute of Child Health and Human Development, Bethesda, MD 20892.
Science (New York, N.Y.)
|January 5, 1990
概括
在T细胞受体α链 (TCR-alpha) 中的一种特定序列向蛋白质,使其在内质网膜 (ER) 中降解. 这种ER降解途径是有选择的,由一个跨膜域序列介导.
科学领域:
- 细胞生物学 细胞生物学
- 蛋白质降解 蛋白质降解
- 免疫学 免疫学 免疫学
背景情况:
- 对于在内质网膜 (ER) 中保留的蛋白质,存在非溶解体蛋白质降解途径.
- 这种ER降解途径表现出选择性,使一些蛋白质迅速降解,而其他蛋白质则持续存在.
- 控制这种选择性降解的机制尚未完全理解.
研究的目的:
- 为了调查蛋白质内的特定序是否通过ER途径将它们准降解.
- 确定负责针对新合成的蛋白质在ER中降解的蛋白质域.
主要方法:
- 改变T细胞受体α链 (TCR-alpha) 的突变,以删除其炭基终端序列.
- 在Tac抗原的TCR-alpha碳酸末端序列的融合.
- 使用brefeldin A. A. 在ER中蛋白质降解和局部化的分析.
主要成果:
- 删除TCR-alpha碳酸末端序列可以防止其快速降解.
- 对Tac抗原的TCR-alpha碳酸末端序列的融合导致了其ER保留和降解.
- 单独的TCR-alpha的跨膜域就足以诱导ER降解.
- 单独的ER保留 (由brefeldin A引起) 并没有导致Tac抗原降解.
结论:
- 在TCR-alpha中,23个氨基酸的跨膜域序列包含了针对ER降解的蛋白质的信号.
- 这一序列决定了ER内的选择性蛋白质降解,独立于单纯的ER保留.