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在一个合作的二维血红蛋白中,在连接器结合时发生的结构转换.
W E Royer1, W A Hendrickson, E Chiancone
1Howard Hughes Medical Institute, Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, Columbia University, New York, NY 10032.
Science (New York, N.Y.)
|August 3, 1990
概括
类血红蛋白表现出一种独特的合作氧结合机制,与哺乳动物不同. 结构分析揭示了通过一种新型接口的直接heme通信,使氧 afinity 的增强成为可能.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 结构生物学 结构生物学
- 蛋白质科学 蛋白质科学
背景情况:
- 血红蛋白 (Hb) 对于脊椎动物的氧气运输至关重要.
- 哺乳动物血红蛋白通过四级结构变化表现出合作氧结合.
- 在无脊椎动物血红蛋白中合作氧结合的结构基础仍然不太了解.
研究的目的:
- 阐明在二度血红蛋白中合作氧结合的基础结构机制.
- 为了比较鱼Hb与哺乳动物Hb在联结时的结构动态.
主要方法:
- 确定二度血红蛋白的高分辨率 (2.4安格斯特罗姆) 晶体结构.
- 在脱氧和一氧化碳 (CO) 结合状态下比较结构.
- 在三级和四级结构层面分析了形状变化.
主要成果:
- 确定了一种新的子单元接口,涉及E和F螺旋,促进直接的heme-heme通信.
- 观察到在带结合后的接口上发生了显著的三级结构变化.
- 与哺乳动物Hb.相比,在三级水平上形状变化更为明显,但在四级水平上更为微妙.
结论:
- 类血红蛋白采用一种独特的结构机制来进行合作氧结合.
- 在新型接口中,heme组之间的直接通信是其功能的关键.
- 这种机制涉及显著的三级重组,将一个子单元中的联结结合到另一个子单元中的增强亲和力.