单分子力光谱 (SMFS) 探测了白结合蛋白 (LBP) 的多种展开途径
Hema Chandra Kotamarthi1, Riddhi Sharma, Satya Narayan
1Department of Chemical Sciences, Tata Institute of Fundamental Research , Homi Bhabha Road, Colaba, Mumbai 400005, India.
Journal of the American Chemical Society
|September 11, 2013
概括
氨酸结合蛋白 (LBP) 的机械展开揭示了复杂的能量格局. 连接物结合会影响展开的通路,这表明平行展开在周等离子体蛋白中很常见.
科学领域:
- 生物物理学的生物物理.
- 分子生物学分子生物学
- 蛋白质折叠 蛋白质的折叠
背景情况:
- 由于复杂的能量格局,研究大型多域蛋白折叠是具有挑战性的.
- 氨酸结合蛋白 (LBP) 需要展开才能转移到细菌周围质中.
研究的目的:
- 研究一个双域白结合蛋白 (LBP) 的机械展开路径.
- 为了了解带结合对LBP展开的影响.
- 探索周等离子体蛋白转位的潜在通用机制.
主要方法:
- 使用恒定速度拉动实验的单分子力谱学.
- 机械拉伸346个残留,两个域的LBP.
- 展开的流量和中间状态的分析.
主要成果:
- 38%的LBP展开遵循了两种状态的路径 (70 pN,120 nm的轮长度).
- 62%的人遵循了多个三态路径,其中有中间体 (20-85 nm的轮长度).
- 氨酸结合使两种状态通路的流量从38%增加到65%.
结论:
- LBP 呈现出一个复杂的能源格局,具有多个中间状态.
- 通过平行通路展开可能是转位周等离子体蛋白质的一般机制.
- 带结合显著改变LBP的机械展开行为.


