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形状变化的解剖学:三酸盐异构酶循环的旋"盖子"运动
D Joseph1, G A Petsko, M Karplus
1Department of Chemistry, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge 02139.
Science (New York, N.Y.)
|September 21, 1990
概括
三酸盐异合酶 (TIM) 经历了显著的循环运动,作为一个盖子,在基质结合时覆盖活性部位. 这种由保存的残留物驱动的形状变化是酶反应性的关键.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 结构生物学 结构生物学
- 酶学 是一种酶学.
背景情况:
- 三酸异相酶 (TIM) 作为一种模型酶,用于研究蛋白质结构变化.
- 局部形状变化对酶功能和反应性至关重要.
研究的目的:
- 调查TIM中局部形状变化的机制.
- 了解蛋白质运动和酶活性之间的关系.
主要方法:
- 对TIM酶的结构分析.
- 分子动态计算. 分子动态计算.
主要成果:
- 在TIM中,一个11个残留循环区域在7个安格斯特罗姆内刚性地移动,作为一个活跃的网站盖.
- 循环内保存的残留物似乎决定了它的运动,而链区域没有保存.
- 分子动力学模拟支持了结构发现,并提出了连接体诱导的循环闭合机制.
结论:
- TIM循环的刚性,像盖子一样的运动是一个由其序列决定的内在属性.
- 干结合可能会触发这种构造变化,影响酶活性.