魔法角度旋转的NMR揭示了依赖序列的结构可塑性,动力学和HIV-1体蛋白组件中的间隔1形状
Yun Han1, Guangjin Hou, Christopher L Suiter
1Department of Chemistry and Biochemistry, University of Delaware , Newark, Delaware 19716, United States.
Journal of the American Chemical Society
|October 30, 2013
概括
艾滋病毒-1囊蛋白 (CA) SP1是无结构的和移动的,触发了囊分解. 序列变化揭示了CA组件的远程影响,突出了形状塑性.
科学领域:
- 结构生物学 结构生物学
- 病毒学 病毒学
- 生物物理学的生物物理.
背景情况:
- 艾滋病毒-1的成熟过程涉及到Gag多蛋白分裂和囊核形成.
- 在CA-SP1中介分解和体重组中,SP1的作用受到争议.
- 了解CA-SP1形状对于HIV-1组装机制至关重要.
研究的目的:
- 研究CA-SP1管状组件内的SP1的构造和动态.
- 描述CA蛋白序列变异对组装的结构影响.
主要方法:
- 在高磁场 (≥19.9 T) 的NMR光谱法中使用魔术角度旋转 (MAS).
- 获取2D和3D MAS NMR光谱,用于共振分配和结构特征.
- 使用双极和标量基于的相关性实验.
主要成果:
- SP1表现出随机的线圈形状,并且在组装的CA-SP1中具有移动性.
- 远部位的残留变化出乎意料地调节了SP1尾部,CypA环和前螺旋8环形状.
- 高质量的MAS NMR光谱使得详细的结构分析成为可能.
结论:
- SP1作为未成熟的CA体拆卸和随后重新组装成成熟的核心的触发器.
- 在CA组件中依赖序列的形状可塑性对于HIV-1成熟至关重要.
- 马斯NMR为病毒组装中间体的结构动态提供了强大的洞察力.
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