Jove
Visualize
联系我们
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
关于 JoVE
概览领导团队博客JoVE 帮助中心
作者
出版流程编辑委员会范围与政策同行评审常见问题投稿
图书馆员
用户评价订阅访问资源图书馆顾问委员会常见问题
研究
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of Experiments存档
教育
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab Manual教师资源中心教师网站
使用条款与条件
隐私政策
政策

相关实验视频

Tyr527在pp60c-src中被酸化:对调节的影响

J A Cooper, K L Gould, C A Cartwright

    Science (New York, N.Y.)
    |March 21, 1986
    PubMed
    概括

    罗斯肉瘤病毒瘤基因pp60v-src转化细胞,与其对应物pp60c-src不同. 这项研究确定了Tyr527在pp60c-src中的酸化作为一个关键差异,可能解释了减少的激酶活性和细胞转化.

    相关实验视频

    相关概念视频

    您也可能阅读

    相关文章

    通过共同作者、期刊和引用图与本文相关的文章。

    排序
    Same author

    Rack1 promotes epithelial cell-cell adhesion by regulating E-cadherin endocytosis.

    Oncogene·2011
    Same author

    A novel pro-apoptotic function of RACK1: suppression of Src activity in the intrinsic and Akt pathways.

    Oncogene·2009
    Same author

    RACK1 inhibits colonic cell growth by regulating Src activity at cell cycle checkpoints.

    Oncogene·2006
    Same author

    The interaction of Src and RACK1 is enhanced by activation of protein kinase C and tyrosine phosphorylation of RACK1.

    The Journal of biological chemistry·2001
    Same author

    The Shp-2 tyrosine phosphatase activates the Src tyrosine kinase by a non-enzymatic mechanism.

    Oncogene·1999
    Same author

    Reelin-induced tyrosine [corrected] phosphorylation of disabled 1 during neuronal positioning.

    Genes & development·1999

    科学领域:

    • 分子生物学分子生物学
    • 在瘤学瘤学.
    • 病毒学 病毒学

    背景情况:

    • 罗斯肉瘤病毒的瘤基因产物pp60v-src转化纤维细胞,而它的原型瘤基因对应物pp60c-src则没有.
    • pp60v-src和pp60c-src都是蛋白质-铁氨酸激酶,但pp60c-src表现出较低的激酶活性.

    研究的目的:

    • 调查 pp60v-src 和 pp60c-src 之间的差异性激酶活性和转化潜力的分子基础.
    • 确定特定的结构差异,特别是酸化位点,以区分癌症和原癌症形式的SRC.

    主要方法:

    • 对pp60v-src和pp60c-src蛋白质结构和酸化模式进行比较分析.
    • 针对位点的突变发生或蛋白质测序,以确定参与酶调节的关键残留物.

    主要成果:

    • 鉴定了Tyr527,从COOH末端发现了六个残留物,作为pp60c-src中酸化的特异性氨酸残留物.
    • 观察到pp60c-src的C终端区域,包括Tyr527,在pp60v-src中发生变化.
    • 在pp60v-src中丧失这种负调节氨酸与转化能力和激酶活性的增加相关.

    结论:

    • 在pp60c-src中Tyr527的酸化作为激酶活性的负调节剂.
    • 在C端的结构变化,特别是Tyr527酸化的缺失,是pp60v-src的致癌激活的关键因素.
    • 这一发现为癌基因激活机制和潜在的治疗点提供了洞察力.