在GB1中,电荷不变蛋白水放松通过超快的托芬光通过超快的托芬光
Arianna Biesso1, Jianhua Xu, Pedro L Muíño
1Optical Spectroscopy Section, Laboratory of Molecular Biophysics, National Heart, Lung and Blood Institute, National Institutes of Health , Bethesda, Maryland 20892, United States.
Journal of the American Chemical Society
|January 25, 2014
概括
蛋白质-水动态对于蛋白质功能至关重要. 这项研究使用托芬光来表明,蛋白界面的二极松是惊人的独立于pH值变化,尽管其他功能变化.
科学领域:
- 生物物理学的生物物理.
- 蛋白质动力学 蛋白质动力学
- 接口科学 接口科学
背景情况:
- 蛋白质-水接口控制着蛋白质的结构和功能.
- 了解这种接口的动态是具有挑战性的.
- 托芬光,特别是光向上转换,探测了图秒动态.
研究的目的:
- 研究二极松对蛋白质电荷重新配置的依赖性.
- 检查界面上的蛋白质动态中的pH诱导的变化.
- 在pH定位研究中使用GB1蛋白及其单一的暴露酸 (W43).
主要方法:
- 时间依赖的光 斯托克斯转移 (TDFSS) 使用光向上转换.
- 在GB1蛋白的pH值定位.
- 分子动力学 (MD) 模拟,包括量子力学/分子力学 (QM-MM).
主要成果:
- 在W43界面上的双极动态 (100fs到100ps) 没有受到pH变化的影响.
- 纳秒产量,速率和访问量都因pH而改变.
- MD模拟显示了在接口上的蛋白质和水二极体之间的平衡.
- 与散装水相比,与接口相关的水分子表现出明显的旋转动态.
结论:
- 介面上的蛋白质和水二极体相互平衡,导致pH独立的超快动态.
- 虽然超快的动态是稳定的,但较慢的过程对蛋白质电荷状态敏感.
- 界面特定的水动力学在蛋白质-水相互作用中起着重要作用.
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