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一个垂体N-乙银胺转移酶,专门识别糖蛋白激素
1Department of Pathology, Washington University School of Medicine, St. Louis, MO 63110.
Science (New York, N.Y.)
|November 11, 1988
概括
pituitary glycoprotein 激素 lutropin (LH) 和 follitropin (FSH) 由于其β子单元而具有不同的寡糖结构. 在牛下垂体膜中发现了一种新的GalNAc转移酶酶.
科学领域:
- 内分泌学 在内分泌学.
- 葡萄糖生物学 葡萄糖生物学
- 分子生物学分子生物学
背景情况:
- pituitary glycoprotein激素 lutropin (LH) 和 follitropin (FSH) 分享一个共同的α子单元,但具有独特的β子单元.
- 这些激素在相同的淋巴细胞中合成,但表现出不同的Asn-链接的寡糖体结构.
- 具体结构是LH的SO4-4GalNAc-GlcNAc-Manalpha和FSH的酸-Gal-GlcNAc-Manalpha. 这两种结构的不同.
研究的目的:
- 为了确定负责LH和FSH独特的糖化模式的酶.
- 调查β子单元在调节寡糖结构中的作用.
- 了解硫酸和化寡糖在垂体激素上的生物学意义.
主要方法:
- 在牛下垂体膜中的GalNAc转酶的识别和表征.
- 使用显而易见的迈克利斯常数 (Km) 进行酶运动分析.
- 在LH和FSH上对寡糖类结构的比较分析.
主要成果:
- 一种GalNAc转移酶在牛体垂体膜中被鉴定出,它能够识别α子单元特征.
- 这种酶将GalNAc添加到寡糖中,其表面Km为25微分子.
- LH和FSH的不同糖化模式表明α-亚单元识别位点的β-亚单元调制.
结论:
- 糖蛋白激素的β子单元在确定寡糖结构方面发挥着至关重要的作用.
- 已识别的GalNAc转移酶参与LH的特定糖化.
- 硫酸和化寡糖的调节合成意味着重要的生物功能.